Plant Diversity ›› 1996, Vol. 18 ›› Issue (02): 1-3.
• 研究论文 •
耐热甜味蛋白Brazzein的特性和化学修饰
丁鸣；Goran Hellekant；胡忠
- 中国科学院昆明植物研究所，昆明 650204
CHARACTERIZATION AND CHEMICAL MODIFICATION OF BRAZZEIN, A HIGH POTENCY THERMOSTABLE SWEET PROTEIN FROM PENTADIPLANDRA BRAZZEANA
DING Ming, Goran Hellekant, HU Zhong
- AHABS, University of Wisconsin-Madison, 1655 Linden Dr., Madison, WI 53706, USA;Kunming Institute of Botany, Chinese Academy of Sciences, Kunming 650204, China
摘要： Ming and Hellekant（1994）从西非洲热带野生植物 Pentadiplandra brazzeana Baill．的果实中，分离出一种甜味蛋白质，命名为brazzein，它是由54个氨基酸残基组成的单链多肽；甜度是蔗糖的2000倍。本实验测得 Brazzein分子量为 6.5 kD，等电点为 5。Brazzein含有 8个半胱氨酸，构成分子内的双硫键；其水溶液经 80℃，4 h处理，甜味和电泳行为不变。虽然 Brazzein的氨基酸序列与芥菜蛋白酶抑制剂MTI—2有高的同源性，但未测出有蛋白酶抑制剂活性。根据氨基酸序列的计算机分析表明：Brazzein是亲水性多肽；二级结构主要是β-折途和β-转角。蛋白质印迹分析显示，Brazzein抗血清与甜味蛋白curculin，mabinlin和miraculin有强的交叉反应。Brazzein的S-基化修饰引起甜味的丧失，同时也丧失与抗血清的免疫反应。Brazzein中赖氨酸ε-氨基的酰化，酪氨酸酚羟基的碘化，组氨酸咪唑基和精氨酸胍基的修饰均导致甜味的丧失或降低；但赖氨酸ε-氨基的甲基化只改变其电泳行为，却不降低甜味。这表明Brazzein分子的表面电荷对于其甜味性质是重要的。